مارپیچ الفا

بنا بر پیش‌بینی دانشمندان، این دومین از ۴ مارپیچ آلفا و ۶ صفحه بتا تشکیل شده‌است.

دومین انگشت رینگ، نوعی انگشت روی است که در پپتیدهای یوکاریوت‌ها یافت شده و در حدود ۴۰ تا ۶۰ اسید آمینه، درازا دارد و دارای ۸ ریشهٔ حفاظت‌شدهٔ اتصال به فلز، ۲ گروه چهارتایی از ریشه‌های سیستئین و هیستیدین است که با ۲ اتم روی پیوند کوردیناسیونی برقرار می‌کنند. این موتیف دارای یک صفحه بتا موازیِ متضادِ کوتاه، دو حلقهٔ متصل‌شونده به روی و یک مارپیچ آلفای مرکزی است. دومِـین انگشت رینگ با پروتئین‌های دیگر از BARD1 (که آن هم دارای دومین انگشت رینگ است) تعامل پروتئین-پروتئین دارد و یک هترودیمر ایجاد می‌کند. در دو طرف دومین انگشت رینگ، مارپیچ‌های آلفایی قرار می‌گیرند که از ریشه‌های ۸ تا ۳۳ و ۸۱ تا ۹۶ پروتئین BRCA1 تشکیل شده‌اند. این قسمت، با بخش هومولوگ خود در BARD1 تعامل برقرار می‌کند که این هم دارای دومین انگشت رینگ دارد و در دوطرفش مارپیچ‌های آلفایی قرار می‌گیرند که از ریشه‌های ۳۸ تا ۴۸ و ۱۰۱ تا ۱۱۶ پروتئین تشکیل شده‌اند. سرانجام این چهار حلقه به هم پیوسته و یک رابط هترودیمریزاسیون را ایجاد می‌کنند و موجب ثبات بیشتر کمپلکس شیمیایی BRCA1-BARD1 می‌شوند. استحکام بیشتر این کمپلکس از طریق تعامل ریشه‌های جانبی و تعامل‌های شیمیایی هیدروفوبیک صورت می‌پذیرد. تعامل میان BRCA1-BARD1 در اثر جابجایی‌های آمینواسیدی تومورزا به‌هم می‌خورد و همین موضوع نشان می‌دهد که استحکام و ثبات این پیوندها در خاصیت سرکوب‌گری تومور این پروتئین اهمیت دارد.

دست ئی‌اف از ۲ مارپیچ آلفا تشکیل شده‌است که توسط یک ناحیهٔ حلقه‌ای کوچک (حاوی ۱۲ اسید آمینه) به هم وصل می‌شوند و معمولاً به یون‌های کلسیم اتصال می‌یابند. دست ئی‌اف در دومین ساختاری پروتئین پیام‌رسانی سلولی «کالمودولین» و پروتئین ماهیچه‌ای تروپونین سی نیز یافت می‌شود.

به طور کلی، این پدیده در نوارهای جذبی هر مولکول فعال نوری به نمایش گذاشته می‌شود. در نتیجه، دو رنگی دایره‌ای توسط اکثر مولکول‌های بیولوژیکی نشان داده می‌شود، زیرا مولکول‌های dextrorotary (مثلاً برخی قندها) و levorotary (مثلاً برخی اسیدهای آمینه) در آنها وجود دارد. همچنین قابل توجه است که یک ساختار ثانویه یک CD مجزا به مولکول های مربوطه خود می‌دهد. بنابراین، مارپیچ آلفا، ورق بتا و نواحی سیم پیچ تصادفی پروتئین ها و مارپیچ دوگانه اسیدهای نوکلئیک دارای امضاهای طیفی CD هستند که نماینده ساختار آنها هستند.

برخی از اعضای این خانواده پروتئینی عبارتند از: گیرنده پپتید وازواکتیو روده‌ای، گیرنده سکرتین، گیرنده کلسی‌تونین و گیرنده هورمون پاراتیروئید. همگی اینها کارشان را از طریق فعال‌سازی آدنیلات سیکلاز و مسیرِ فسفاتیدیل-اینوزیتول-کلسیم انجام می‌دهند و همگی از ۷ مارپیچ آلفا تشکیل شده‌اند.

به‌لحاظِ ساختمانی، دومین مجری مرگ، زیرگروهی از موتیف‌های ساختاری پروتئین موسوم به تاشدگی مرگ هستند که ۶ مارپیچ آلفا دارند و شباهت ساختمانی بسیاری با دومین مرگ دارند.

رایج‌ترین ساختارهای ثانویه، مارپیچ آلفا و صفحات بتا هستند. سایر مارپیچ‌ها، مانند مارپیچ π، از نظر انرژی دارای الگوهای پیوند هیدروژنی مطلوبی هستند، اما به‌ندرت در پروتئین‌های طبیعی مشاهده می‌شوند.

از احتمالات مربوط به مارپیچ آلفا بودن یا صفحهٔ بتا بودن آن پنجره بیشتر می‌شود و در نتیجه یک دور پیشگویی می‌شود. اگر دو شرط اول برقرار باشند ولی احتمال یک صفحهٔ بتا